{"id":62371,"date":"2026-05-31T18:56:58","date_gmt":"2026-05-31T18:56:58","guid":{"rendered":"https:\/\/lobosnews.com.ar\/index.php\/2026\/05\/31\/cientificos-revelaron-atomo-por-atomo-como-funciona-una-enzima-clave-para-la-naturaleza\/"},"modified":"2026-05-31T19:52:19","modified_gmt":"2026-05-31T19:52:19","slug":"cientificos-revelaron-atomo-por-atomo-como-funciona-una-enzima-clave-para-la-naturaleza","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/lobosnews.com.ar\/index.php\/2026\/05\/31\/cientificos-revelaron-atomo-por-atomo-como-funciona-una-enzima-clave-para-la-naturaleza\/","title":{"rendered":"Cient\u00edficos revelaron \u201c\u00e1tomo por \u00e1tomo\u201d c\u00f3mo funciona una enzima clave para la naturaleza"},"content":{"rendered":"

\"El<\/p>\n

El nitr\u00f3geno <\/b>es un elemento que los seres vivos necesitan para fabricar prote\u00ednas y ADN<\/b><\/span>. Las plantas y los animales no pueden tomarlo directamente del aire o del suelo: dependen de <\/b>bacterias<\/b><\/span> que lo convierten en formas que s\u00ed pueden absorber y luego lo devuelven a la atm\u00f3sfera o al suelo.<\/p>\n

Una de esas bacterias utiliza una enzima llamada nitrito reductasa de cobre (CuNiR)<\/b> para transformar el nitrito en \u00f3xido n\u00edtrico<\/b>, un paso dentro de ese circuito. <\/p>\n

Por d\u00e9cadas, se sab\u00eda que exist\u00eda pero no pod\u00edan ver c\u00f3mo funcionaba por dentro con suficiente detalle. Sin embargo, cient\u00edficos del Reino Unido, Argentina y Jap\u00f3n lo consiguieron.<\/b><\/p>\n

\"Cient\u00edficos<\/p>\n

\u201cLogramos algo as\u00ed como un cortometraje sobre la enzima \u00e1tomo por \u00e1tomo en varios estados de funcionamiento<\/b>, algo que no se hab\u00eda conseguido antes para el sistema que estudiamos en particular\u00bb, dijo a Infobae <\/b>el licenciado en biotecnolog\u00eda <\/b>y doctor en biolog\u00eda Felix Ferroni<\/b>, investigador independiente del Conicet <\/b>y la Universidad Nacional del Litoral en la Argentina<\/b>. <\/p>\n

El cient\u00edfico argentino form\u00f3 parte del equipo con Samuel Rose,<\/b> Svetlana Antonyuk<\/b> y Samar Hasnain<\/b> de la Universidad de Liverpool, Reino Unido<\/b>, y Masaki Yamamoto<\/b> y Takehiko Tosha<\/b> junto con otros colaboradores del Centro RIKEN SPring-8 y la Universidad de Hyogo en Jap\u00f3n<\/b>. Publicaron los resultados en la revista Nature Communications<\/b><\/i><\/span> <\/p>\n

El hallazgo confirm\u00f3 con una precisi\u00f3n sin precedentes el orden de los eventos que disparan la reacci\u00f3n qu\u00edmica dentro de la enzima.<\/p>\n

\u201cSaber que el nitrito llega antes que el electr\u00f3n permite entender con exactitud c\u00f3mo controlar esa reacci\u00f3n, lo que abre la puerta a dise\u00f1ar inhibidores o modificaciones enzim\u00e1ticas con aplicaciones en agricultura, medicina y control ambiental\u00bb<\/b>, dijo el cient\u00edfico Ferroni, en di\u00e1logo con Infobae<\/b>. <\/p>\n

Se trata de una investigaci\u00f3n de ciencia b\u00e1sica, que funciona como un \u201cmanual de instrucciones de una m\u00e1quina\u201d que antes solo se pod\u00eda operar a ciegas.<\/p>\n

La enzima que nadie hab\u00eda podido ver de cerca<\/h2>\n

\"El<\/p>\n

La enzima NirK tiene dos centros de cobre en su interior: el primero capta electrones del exterior y los pasa al segundo, donde ocurre la reacci\u00f3n con el nitrito. <\/p>\n

La gran pregunta era si el nitrito llegaba a ese segundo centro antes o despu\u00e9s del electr\u00f3n, y los estudios previos solo hab\u00edan podido dar respuestas parciales.<\/p>\n

El motivo era t\u00e9cnico: las fuentes de rayos X convencionales alteraban qu\u00edmicamente la enzima durante la medici\u00f3n, un fen\u00f3meno llamado fotorreducci\u00f3n que modificaba su estado y contaminaba los resultados. <\/p>\n

\"Parte<\/p>\n

Los investigadores del Reino Unido, Argentina y Jap\u00f3n se propusieron obtener im\u00e1genes limpias en cuatro estados distintos de la enzima<\/b>: con acidez baja y alta, reducida y con nitrito acoplado.<\/p>\n

La acidez, medida en una escala llamada pH, afecta directamente qu\u00e9 tan r\u00e1pido trabaja la enzima. Su actividad alcanza el punto m\u00e1ximo alrededor de un pH de entre 5,5 y 6,0, y cae tanto si el entorno se vuelve m\u00e1s \u00e1cido como si se vuelve m\u00e1s alcalino.<\/p>\n

La comprensi\u00f3n de este mecanismo no es solo una curiosidad cient\u00edfica: podr\u00eda ayudar a dise\u00f1ar estrategias para reducir emisiones de gases de efecto invernadero o mejorar el uso del nitr\u00f3geno en suelos agr\u00edcolas, donde el exceso de este elemento contamina napas y r\u00edos.<\/p>\n

Pulsos de luz m\u00e1s r\u00e1pidos que el da\u00f1o<\/h2>\n

\"SACLA<\/p>\n

Para esquivar la fotorreducci\u00f3n, los investigadores usaron el l\u00e1ser de electrones libres de rayos X \u2014conocido como XFEL\u2014 del laboratorio SACLA<\/b>, en Jap\u00f3n. <\/p>\n

Este dispositivo dispara pulsos de rayos X de menos de diez Femtosegundos, un tiempo tan corto que la imagen queda capturada antes de que la radiaci\u00f3n altere qu\u00edmicamente la muestra. Un femtosegundo equivale a una milbillon\u00e9sima de segundo.<\/p>\n

\u201cSe prepararon entre 42 y 64 cristales de las enzimas de las bacterias Bradyrhizobium sp.<\/b><\/i> ORS 375<\/b>, Bradyrhizobium japonicum<\/b><\/i> y Achromobacter cycloclastes<\/b><\/i>, <\/i>a temperaturas del nitr\u00f3geno l\u00edquido a 196 grados cent\u00edgrados bajo cero\u201c, precis\u00f3 el cient\u00edfico. <\/p>\n

El refinamiento de las estructuras se realiz\u00f3 con el programa SHELXL<\/b>, que permiti\u00f3 medir distancias entre \u00e1tomos con una precisi\u00f3n de cent\u00e9simas de Angstr\u00f6m <\/b>(una unidad que equivale a la diez millon\u00e9sima parte de un mil\u00edmetro).<\/p>\n

Lo que encontraron dentro de la enzima<\/h2>\n

\"La<\/p>\n

Las estructuras mostraron que el sitio activo \u2014el lugar donde ocurre la reacci\u00f3n\u2014 tiene, en reposo, dos mol\u00e9culas de agua junto a tres amino\u00e1cidos llamados histidinas, formando cinco puntos de anclaje alrededor del cobre. <\/p>\n

Esa misma arquitectura apareci\u00f3 en las tres especies analizadas, lo que resolvi\u00f3 una discrepancia que ven\u00eda arrastr\u00e1ndose entre estudios anteriores.<\/p>\n

Cuando el nitrito llega, desplaza las dos mol\u00e9culas de agua pero la geometr\u00eda de cinco puntos se mantiene porque el nitrito se une por dos extremos a la vez. <\/p>\n

La investigaci\u00f3n confirm\u00f3 que ese acoplamiento ocurre antes de que el electr\u00f3n llegue, en una disposici\u00f3n que los investigadores llamaron \u201ctop-hat<\/b>\u201d (como la copa de un sombrero) y que result\u00f3 ser la forma inicial de uni\u00f3n.<\/p>\n

\"Por<\/p>\n

En el estado reducido \u2014cuando la enzima ya recibi\u00f3 el electr\u00f3n\u2014, el sitio activo perdi\u00f3 las mol\u00e9culas de agua y qued\u00f3 con solo tres puntos de anclaje, con un amino\u00e1cido llamado isoleucina ocupando el espacio vacante. <\/p>\n

En las especies de bacterias Bradyrhizobium<\/b><\/i>, cuya transferencia de electrones es m\u00e1s lenta que en Achromobacter<\/b><\/i>, esa lentitud permiti\u00f3 capturar estados intermedios que en la enzima m\u00e1s activa se suceden demasiado r\u00e1pido para ser registrados.<\/p>\n

Lo que falta y lo que se viene<\/h2>\n

\"Entender<\/p>\n

Los cient\u00edficos reconocieron que trabajar a temperaturas criog\u00e9nicas puede no reflejar con exactitud lo que pasa en el suelo real, donde la temperatura y el movimiento molecular son muy distintos. <\/p>\n

El doctor Ferroni explic\u00f3 a Infobae <\/b>el criterio detr\u00e1s de esa decisi\u00f3n: \u201cSe utilizan temperaturas criog\u00e9nicas para evitar el da\u00f1o por radiaci\u00f3n. Si bien trabajar a temperaturas ambiente dar\u00eda informaci\u00f3n estructural relevante, estas estructuras estar\u00edan m\u00e1s expuestas a fen\u00f3menos de da\u00f1o por radi\u00f3lisis e indirectamente modificar\u00edan la arquitectura de los centros activos\u201d.<\/p>\n

El investigador agreg\u00f3 que el objetivo fue \u201cpreservar los sitios y evaluar los estados de oxidaci\u00f3n de los centros met\u00e1licos y la protonaci\u00f3n de los residuos clave en la cat\u00e1lisis\u201d. El volumen de cristales necesario tambi\u00e9n limita por ahora aplicar el m\u00e9todo a otras prote\u00ednas m\u00e1s dif\u00edciles de cristalizar.<\/p>\n

Los investigadores se\u00f1alaron que el paso siguiente ser\u00eda llevar el enfoque a temperatura ambiente, aunque advirtieron que el da\u00f1o por radiaci\u00f3n ser\u00eda mayor en esas condiciones y requerir\u00eda un estudio previo. <\/p>\n

Si ese desaf\u00edo se resuelve, el mismo m\u00e9todo podr\u00eda aplicarse a otras metaloenzimas (que son enzimas que contienen metales en su estructura) para obtener im\u00e1genes igual de precisas y libres de interferencia.<\/p>\n

\"Los<\/p>\n

De acuerdo con Ferroni, \u201clas aplicaciones potenciales de los resultados de nuestro trabajo ser\u00edan dos. Una de ellas es que se podr\u00eda contar con una metodolog\u00eda afinada para el estudio de otras metaloenzimas. Otros usos posibles ser\u00edan el monitoreo ambiental y el tratamiento de efluentes\u201d. <\/p>\n

El cient\u00edfico agreg\u00f3: \u201cTras los resultados del trabajo publicado en Nature Communications<\/b><\/i>, ya seguimos haciendo m\u00e1s estudios. Uno de mis becarios es Joaqu\u00edn Puchol<\/b>, quien se encuentra en Hamburgo, Alemania<\/b> en una colaboraci\u00f3n para seguir develando el funcionamiento de los sistemas CuNirs<\/b>. Tambi\u00e9n la becaria Cintia Ram\u00edrez<\/b> trabaja con la enzima proveniente de Bradyrhizobium japonicum<\/b><\/i>\u201d.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

El nitr\u00f3geno es un elemento que los seres vivos necesitan para fabricar prote\u00ednas y ADN. Las plantas y los animales no pueden tomarlo directamente del aire o del suelo: dependen de bacterias que lo convierten en formas que s\u00ed pueden absorber y luego lo devuelven a la atm\u00f3sfera o al suelo. 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