{"id":48284,"date":"2026-05-03T05:00:00","date_gmt":"2026-05-03T05:00:00","guid":{"rendered":"https:\/\/lobosnews.com.ar\/index.php\/2026\/05\/03\/el-secreto-de-las-maquinas-moleculares-celulares-clave-para-entender-el-cancer-y-la-neurodegeneracion\/"},"modified":"2026-05-03T05:49:24","modified_gmt":"2026-05-03T05:49:24","slug":"el-secreto-de-las-maquinas-moleculares-celulares-clave-para-entender-el-cancer-y-la-neurodegeneracion","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/lobosnews.com.ar\/index.php\/2026\/05\/03\/el-secreto-de-las-maquinas-moleculares-celulares-clave-para-entender-el-cancer-y-la-neurodegeneracion\/","title":{"rendered":"El secreto de las m\u00e1quinas moleculares celulares: clave para entender el c\u00e1ncer y la neurodegeneraci\u00f3n"},"content":{"rendered":"

\"La<\/p>\n

Intentar desenredar un nudo en una mara\u00f1a de hilos puede ser frustrante y llevar mucho tiempo. Pero no ocurre lo mismo con las m\u00e1quinas moleculares<\/b>: mol\u00e9culas que convierten la energ\u00eda qu\u00edmica en trabajo mec\u00e1nico y movimiento. Las m\u00e1quinas de la familia AAA+, presentes en las c\u00e9lulas de todos los organismos vivos<\/b>, desde bacterias hasta humanos, pueden, entre otras funciones, reconocer cadenas de prote\u00ednas mal plegadas y desenredarlas r\u00e1pidamente.<\/p>\n

Investigadores del laboratorio del profesor Gilad Haran en el Instituto Weizmann de Ciencias <\/b>han descifrado este sofisticado mecanismo, que es a la vez r\u00e1pido y extraordinariamente eficiente. Sus hallazgos, publicados recientemente en Nature Communications<\/i><\/span>, revelan c\u00f3mo las c\u00e9lulas realizan el control de calidad de sus prote\u00ednas y podr\u00edan ayudar a explicar por qu\u00e9 este control falla en enfermedades como la neurodegeneraci\u00f3n y el c\u00e1ncer. Tambi\u00e9n podr\u00edan servir de inspiraci\u00f3n para el desarrollo de m\u00e1quinas moleculares artificiales de alta eficiencia.<\/b><\/p>\n

\"El<\/p>\n

Durante la \u00faltima d\u00e9cada, los cient\u00edficos han logrado visualizar las estructuras tridimensionales de las diminutas m\u00e1quinas AAA+ congel\u00e1ndolas y examin\u00e1ndolas con microscopios electr\u00f3nicos. Descubrieron que cada m\u00e1quina consta de seis subunidades proteicas dispuestas en anillo, formando un canal central.<\/b> Cuando una cadena proteica en la c\u00e9lula se enreda o se pliega incorrectamente, estas m\u00e1quinas intervienen, desenredando la cadena al guiarla a trav\u00e9s del canal.<\/p>\n

Pero, \u00bfqu\u00e9 fuerza impulsa la cadena Hasta ahora, no estaba claro c\u00f3mo una diminuta m\u00e1quina molecular convierte la energ\u00eda qu\u00edmica dentro de la c\u00e9lula en una acci\u00f3n mec\u00e1nica de tracci\u00f3n efectiva. La hip\u00f3tesis predominante propon\u00eda un mecanismo de \u201cmano sobre mano\u201d: en cada ciclo, la m\u00e1quina usar\u00eda una r\u00e1faga de energ\u00eda para impulsar un \u201cbrazo\u201d (una subunidad) hacia adelante, sujetar la cadena proteica y tirar de ella, repitiendo el ciclo hasta que toda la cadena hubiera pasado. Sin embargo, este modelo no coincid\u00eda con varias observaciones biof\u00edsicas reportadas en la literatura cient\u00edfica.<\/b><\/p>\n

\"La<\/p>\n

Para abordar esta cuesti\u00f3n, los investigadores \u2014liderados por el Dr. Remi Casier <\/b>del laboratorio de Haran en el Departamento de F\u00edsica Qu\u00edmica y Biol\u00f3gica del Instituto Weizmann\u2014 desarrollaron un m\u00e9todo que les permiti\u00f3 monitorizar, en tiempo real y no mediante im\u00e1genes est\u00e1ticas, el paso de una cadena proteica a trav\u00e9s de la maquinaria molecular<\/b>. Utilizaron sensores fluorescentes unidos a la case\u00edna, una prote\u00edna de la leche, y a la m\u00e1quina AAA+ que la procesa. Un sensor verde se coloc\u00f3 en la case\u00edna, uno naranja en la entrada de la m\u00e1quina y uno rojo en su salida.<\/p>\n

En 2016, el Premio Nobel de Qu\u00edmica fue otorgado por el desarrollo de m\u00e1quinas moleculares artificiales<\/b>. Los nuevos hallazgos podr\u00edan permitir a los ingenieros mejorar el dise\u00f1o de dichas m\u00e1quinas.<\/p>\n

Cuando los sensores estaban muy separados, solo se observaba la fluorescencia verde; pero a medida que la prote\u00edna se desplazaba por el canal, transfer\u00eda energ\u00eda al sensor naranja o rojo. Midiendo la intensidad de cada color, los investigadores pod\u00edan determinar con precisi\u00f3n la ubicaci\u00f3n de la prote\u00edna en cada momento. Para asegurar encuentros repetidos entre la prote\u00edna y la m\u00e1quina, los investigadores las confinaron dentro de una diminuta burbuja lip\u00eddica (un liposoma) que imped\u00eda su dispersi\u00f3n, al tiempo que permit\u00eda la entrada de mol\u00e9culas de ATP, el \u201ccombustible\u201d utilizado por la mayor\u00eda de las m\u00e1quinas moleculares.<\/p>\n

\u201cEl segmento de prote\u00edna marcado se desplaz\u00f3 a trav\u00e9s del canal a una velocidad vertiginosa, en apenas unos milisegundos, a pesar de que la m\u00e1quina tarda m\u00e1s de medio segundo en descomponer una sola mol\u00e9cula de ATP y extraer energ\u00eda de ella\u201d, explica Haran. \u201cEsto revel\u00f3 la enorme eficiencia energ\u00e9tica de la m\u00e1quina y puso en entredicho el modelo de \u2018paso a paso\u2019, que se basa en r\u00e1fagas de energ\u00eda y grandes saltos<\/b>. Tuvimos que replantearnos todo el mecanismo\u201d.<\/p>\n

Una puerta giratoria molecular<\/h2>\n

\"El<\/p>\n

Para comprender mejor el papel del ATP en la actividad de la m\u00e1quina, los investigadores realizaron dos experimentos. En el primero, sustituyeron el ATP por mol\u00e9culas de estructura similar pero pr\u00e1cticamente inactivas y observaron que el movimiento dentro del canal se volv\u00eda err\u00e1tico. En el segundo experimento, redujeron gradualmente la concentraci\u00f3n de ATP sin eliminarlo por completo. Observaron una dr\u00e1stica disminuci\u00f3n en el n\u00famero de eventos de inserci\u00f3n, pero, para su sorpresa, la velocidad de cada inserci\u00f3n apenas vari\u00f3.<\/p>\n

\u201cDescubrimos que la m\u00e1quina utiliza energ\u00eda para iniciar el proceso de enhebrado y mantener el movimiento direccional<\/b>, pero no para tirar de la cadena con fuerza ni acelerar su movimiento\u201d, explica Haran. \u201cProponemos que la m\u00e1quina molecular funciona como una puerta giratoria. Cuando la prote\u00edna entra, puede intentar moverse en cualquier direcci\u00f3n. Pero la m\u00e1quina est\u00e1 estructurada de tal manera que, en presencia de ATP, solo el movimiento en una direcci\u00f3n produce movimiento hacia adelante, mientras que los intentos de moverse en la direcci\u00f3n opuesta se bloquean<\/b>\u201d. Dado que las prote\u00ednas se encuentran naturalmente en constante movimiento aleatorio, este mecanismo \u2014conocido como motor browniano, en honor a Robert Brown, quien fue el primero en observar el movimiento aleatorio de peque\u00f1as part\u00edculas bajo un microscopio\u2014 es altamente eficiente en t\u00e9rminos energ\u00e9ticos.<\/p>\n

\u201cBas\u00e1ndonos en estos hallazgos e investigaciones previas, ahora podemos especular en detalle sobre lo que ocurre dentro de la m\u00e1quina molecular\u201d, a\u00f1ade Haran. \u201cLos bucles en la pared del canal se extienden hacia su interior y, como las aspas de una puerta giratoria, determinan la direcci\u00f3n de movimiento preferida.<\/b> La m\u00e1quina utiliza energ\u00eda para asegurar que estos bucles oscilen en la direcci\u00f3n correcta\u201d.<\/p>\n

\"Comprender<\/p>\n

En la fase final del estudio, los investigadores se centraron en los fallos, en los que el paso a trav\u00e9s del canal no se completaba. \u201cEstos fallos duraron un tiempo relativamente largo\u201d, explica Haran. \u201cObservamos que, durante su desarrollo, la prote\u00edna se mov\u00eda de un lado a otro dentro del canal hasta que, por error, sal\u00eda por el mismo extremo por el que hab\u00eda entrado<\/b>. Esto indica que no existen grandes fluctuaciones de energ\u00eda ni fuerzas potentes dentro del canal, sino m\u00e1s bien un mecanismo sutil de gu\u00eda del movimiento que, ocasionalmente, es propenso a errores\u201d.<\/p>\n

\u201cEn este nuevo estudio, pudimos vislumbrar el funcionamiento interno de una importante m\u00e1quina molecular que ha estado operando en las c\u00e9lulas durante miles de millones de a\u00f1os\u201d<\/b>, afirma Haran. \u201cEn muchos procesos patol\u00f3gicos, como la neurodegeneraci\u00f3n y el c\u00e1ncer, el control de calidad de las prote\u00ednas celulares falla, lo que provoca la acumulaci\u00f3n de prote\u00ednas mal plegadas. Comprender los mecanismos de control es crucial para descubrir por qu\u00e9 sucede esto y c\u00f3mo se podr\u00eda prevenir. Adem\u00e1s, las m\u00e1quinas AAA+ desempe\u00f1an muchas funciones m\u00e1s all\u00e1 del control de calidad<\/b>: transportan prote\u00ednas y material gen\u00e9tico y los mueven a trav\u00e9s de las membranas, y planteamos la hip\u00f3tesis de que el mecanismo browniano que identificamos tambi\u00e9n impulsa estos procesos\u201d.<\/p>\n

En 2016, el Premio Nobel de Qu\u00edmica se otorg\u00f3 por el desarrollo de m\u00e1quinas moleculares artificiales, como un peque\u00f1o ascensor, un m\u00fasculo artificial y nanocoches. Los nuevos hallazgos del Instituto Weizmann podr\u00edan permitir a los ingenieros mejorar el dise\u00f1o de dichas m\u00e1quinas.<\/b><\/p>\n

\u201cLa eficiencia energ\u00e9tica del motor browniano podr\u00eda suponer un gran avance en el desarrollo de m\u00e1quinas moleculares artificiales\u201d, afirma Haran. \u201cEn el futuro, estas m\u00e1quinas podr\u00edan realizar tareas pr\u00e1cticas e integrarse en motores y ordenadores\u201d.<\/b><\/p>\n

En el estudio tambi\u00e9n participaron las doctoras Dorit Levy e Inbal Riven, del Departamento de F\u00edsica Qu\u00edmica y Biol\u00f3gica de Weizmann, y el Dr. Yoav Barak, del Departamento de Apoyo a la Investigaci\u00f3n Qu\u00edmica del Instituto.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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